Questions: Биохимия


Гемоглобин в организме человека выполняет функцию:

Иммуноглобулины в организме человека выполняют функцию:

Белок эластин в организме человека выполняет функцию:

Основной функцией альбуминов является:

Защитную функцию в организме путем формирования иммунитета выполняют:

Неспособность белков диффундировать через полупроницаемые мембраны:

Неспособность белков диффундировать через полупроницаемые мембраны:

Изоэлектирческая точка белков - это

Изоэлектирческая точка белков - это

Денатурация белка представляет собой:

Денатурация:

Ренатурация:

Если в молекуле белка преобладают аминогруппы то какой заряд молекулы ?

Если в молекуле белка преобладают карбокси группы то какой заряд молекулы ?

Этот метод разделения смесей белков проводят в полиакриламидном геле в соответствии с электрофоретической подвижностью белков (функцией длины полипептидной цепочки или молекулярной массы, а также укладки белковой молекулы, посттрансляционных модификаций)

Ферменты - это:

Общей чертой ферментативного и неферментативного катализа является:

В отличие от неорганических катализаторов ферменты:

Как называется вещество, которое под действием фермента подвергается химическим превращениям

Как называется вещество, которое под действием фермента образуется в результате химического превращения

Что лежит в основе количественной характеристики ферментов

Как называются ферменты, воздействующие один и тот же субстрат с образованием одного и того же продукта, но отличаются физикохимическими и кинетическими свойствами:

Как называется комплекс ферментов, катализирующий реакции одного метаболического пути называется

За счет чего ферменты увеличивают скорость химической реакции

Какой специфичностью обладает фермент аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина:

Какое из приведенных ниже соединений обеспечивают сохранение вторичной, третичной, четвертичной структуры молекулы фермента и при их отсутствие, ферменты не стабильны

Как называется изменение ферментативной активности за счет изменения конформации фермента в результате его нековалентных взаимодействий с эффектором

Укажите величину постоянную, характеризующую сродство данного фермента к данному субстрату, не зависящей от концентрации фермента:

Аллостерические эффекторы связываются с участком молекулы фермента, и снижают или увеличивают каталитическую активность фермента путем:

Как называют количество энергии, необходимое при данной температуре для перехода всех молекул одного моля вещества в активное состояние

Определите тип ингибирования при котором ингибитор, связывается с активным центром фермента и препятствующий образованию фермент-субстратного комплекса, обратимо снижает скорость ферментативной реакции.

Фолиевая кислота ключевой кофактор в нескольких важных метаболических процессах. При биосинтезе фолиевой кислоты в ее состав вводят парааминобензойную кислоту (ПАСК). Укажите вещество по структуре похожее на ПАСК, которое может блокировать синтез фолиевой кислоты у микроорганизмов:

Какое соединение способно необратимо ингибировать активный центр ацетилхолинэстеразы, образуя ковалентную связь с гидроксильной группой серина:

Специфическим необратимым ингибитором сериновых протеаз является:

Укажите в качестве примера регуляции каталитической активности ферментов ассоциацией или диссоциацией протомеров, регуляцию активности фермента:

К какому виду регуляции активности ферментов относится превращение трипсиногена в трипсин

Превращение пепсиногена в пепсин осуществляется путем:

К какому виду регуляции активности ферментов относится фосфорилирование/дефосфорилирование

К какому виду регуляции активности ферментов относится принцип регуляции гликолиза специфического (начального) пути распада глюкозы

Классический пример конкурентного ингибирования ингибирование сукцинатдегидрогеназной реакции малоновой кислоты. К какому виду регуляции активности ферментов относится этот пример

1  2  3